"重組K3蛋白??重組K3蛋白

蛋白質(zhì)及多肽合成

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抗體結(jié)構(gòu)：
　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結(jié)構(gòu)，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯(lián)結(jié)形成一個由4條多肽鏈構(gòu)成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區(qū)和可變區(qū)兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區(qū)都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區(qū)位于""Y""的兩臂末端。在可變區(qū)內(nèi)有一小部分氨基酸殘基變化特別強(qiáng)烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區(qū)域稱高變區(qū)。高變區(qū)位于分子表面，zui多由17個氨基酸殘基構(gòu)成，少則只有2 ～ 3個。高變區(qū)氨基酸序列決定了該抗體結(jié)合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結(jié)合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結(jié)合片段（antigen-binding fragment, Fab）。""Y""的柄部稱結(jié)晶片段（crystalline fragment,FC），糖結(jié)合在FC 上。
蛋白質(zhì)與多肽的：
多肽：通常由10~100氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽，它們的分子量低于10，000Da（Dalton，道爾頓），能透過半透膜，不被三氯乙酸及硫酸銨所沉淀。也有文獻(xiàn)把由2~10個氨基酸組成的肽稱為寡肽（小分子肽）；10~50個氨基酸組成的肽稱為多肽；由50個以上的氨基酸組成的肽就稱為蛋白質(zhì)。
蛋白質(zhì)：生物體中廣泛存在的一類生物大分子，由核酸編碼的α氨基酸之間通過α氨基和α羧基形成的肽鍵連接而成的肽鏈，經(jīng)翻譯后加工而生成的具有特定立體結(jié)構(gòu)的、有活性的大分子。是α—氨基酸按一定順序結(jié)合形成一條多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按照其特定方式結(jié)合合而成的高分子化合物。
就是：都是由20種基本氨基酸通過肽鍵連接而成的。
多肽與蛋白質(zhì)的區(qū)別：
　　蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次可簡寫為：C、H、O、N等元素→氨基酸→多肽（肽鏈）→蛋白質(zhì)。多肽與蛋白質(zhì)是不同的兩個層次，區(qū)別如下：
　　①多肽和蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)有差異。多肽僅僅是蛋白質(zhì)的初級結(jié)構(gòu)形式，而蛋白質(zhì)具有一定的空間結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)是由多肽和其他物質(zhì)結(jié)合而成的，一個蛋白質(zhì)分子可由一條肽鏈組成（如高等動物的細(xì)胞色素c是由104個氨基酸殘基的一條肽鏈組成），也可由多條肽鏈通過一定的化學(xué)鍵（肯定不是肽鍵，如二硫鍵、氫鍵等）連接而成（如胰島素由2條肽鏈組成、胰凝乳蛋白酶是由3條肽鏈組成、血紅蛋白分子由4條肽鏈組成、免疫球蛋白分子由4條肽鏈組成等）。
　　②多肽與蛋白質(zhì)的功能有差異。多肽往往是無生物活性，而蛋白質(zhì)是具有生物活性的。多肽一般無活性（如蛋白質(zhì)在胃、小腸中經(jīng)消化產(chǎn)生的多肽），少數(shù)有活性（如抗利尿激素就是多肽類激素），與蛋白質(zhì)相比，多肽的分子量較小，沒有空間結(jié)構(gòu)，一般無活性；蛋白質(zhì)的分子量較大，有空間結(jié)構(gòu)，有活性（變性后活性下降或消失，活性消失叫做失活）
　　因此，一條剛從核糖體中合成的多肽鏈實際上不能稱為蛋白質(zhì)。
多肽合成：
是一個重復(fù)添加氨基酸的過程，固相合成順序一般從C端（羧基端）向 N端（氨基端）合成。過去的多肽合成是在溶液中進(jìn)行的稱為液相合成法。從1963年Merrifield發(fā)展成功了固相多肽合成方法以來，經(jīng)過不斷的改進(jìn)和完善，到今天固相法已成為多肽和蛋白質(zhì)合成中的一個常用技術(shù)，表現(xiàn)出了經(jīng)典液相合成法*的優(yōu)點，從而大大的減輕了每步產(chǎn)品提純的難度。多肽合成總的來說分成兩種：固相合成和液相多肽合成。
多克隆抗體的制備一般包括以下幾個步驟：
　　1、制備抗原。 　
　2、選擇實驗動物。
　　3、動物免疫。 　
　4、試取血進(jìn)行測試，看看是否成功免疫。
　　5、如果成功免疫，殺死實驗動物，采集全部血清。
　　6、純化出抗體。 　
　7、鑒定抗體。包括純度以及特異性。
　　按理化性質(zhì)和生物學(xué)功能分類：
　　按理化性質(zhì)和生物學(xué)功能，可將其分為IgM、IgG、IgA、IgE、IgD五類。
　　IgM抗體是免疫應(yīng)答中首先分泌的抗體。它們在與抗原結(jié)合后啟動補(bǔ)體的級聯(lián)反應(yīng)。它們還把入侵者相互連接起來，聚成一堆便于巨噬細(xì)胞的吞噬；
　 IgG抗體激活補(bǔ)體，中和多種毒素。IgG持續(xù)的時間長，是*能在母親妊娠期穿過胎盤保護(hù)胎兒的抗體。他們還從乳腺分泌進(jìn)入初乳，使新生兒得到保護(hù)；
　　IgA抗體進(jìn)入身體的黏膜表面，包括呼吸、消化、生殖等管道的黏膜，中和感染因子。還可以通過母乳的初乳把這種抗體輸送到新生兒的消化道黏膜中，是在母乳中含量zui多，zui為重要的一類抗體；
　　IgE抗體的尾部與嗜堿細(xì)胞、肥大細(xì)胞的細(xì)胞膜結(jié)合。當(dāng)抗體與抗原結(jié)合后，嗜堿細(xì)胞與肥大細(xì)胞釋放組織胺一類物質(zhì)促進(jìn)炎癥的發(fā)展。這也是引發(fā)速發(fā)型過敏反應(yīng)的抗體；
　　IgD抗體的作用還不太清楚。它們主要出現(xiàn)在成熟的B淋巴細(xì)胞表面上，可能與B細(xì)胞的分化有關(guān)。
（IgD于1995年從人骨髓瘤蛋白中發(fā)現(xiàn)，分子量為175kD，主要由扁桃體、脾等處漿細(xì)胞產(chǎn)生，人血清中IgD濃度為3～40μg/ml,不到血清總Ig的1%，在個體發(fā)育中合成較晚。IgD鉸鏈區(qū)很長，且對蛋白酶水解敏感，因此IgD半衰期很短，僅2.8天。血清中IgD確切的免疫功能尚不清楚。在B細(xì)胞分化到成熟B細(xì)胞階段，除了表達(dá)SmIgD，抗原刺激后表現(xiàn)為免疫耐受。成熟B細(xì)胞活化后或者活化后或者變成記憶B細(xì)胞時，SmIgD逐漸消失。）
zui初有人用電泳證明血清中抗體活性在γ球蛋白部分，故曾把抗體統(tǒng)稱為丙種（γ）球蛋白。后來發(fā)現(xiàn)，抗體并不都在γ區(qū)；并且位于γ區(qū)的球蛋白，也不一定都具有抗體活性。
　　 1964年，世界衛(wèi)生組織舉行專門會議，將具有抗體活性以及與抗體相關(guān)的球蛋白統(tǒng)稱為免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血癥、冷球蛋白血癥等患者血清中存在的異常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亞單位等。因而免疫球蛋白是結(jié)構(gòu)化學(xué)的概念，而抗體是生物學(xué)功能的概念。可以說，幾乎所有抗體都是免疫球蛋白（極少數(shù)抗體為RNA），但并非所有免疫球蛋白都是抗體。
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