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技術文章

*蛋白激酶的活性位點

閱讀：1176發布時間：2013-1-23

*蛋白激酶的活性位點
介紹：由蛋白激酶和磷酸化蛋白磷酸酶介導的蛋白磷酸化，在大部分的細胞活動中發揮了關鍵的作用，是一個可逆的過程。蛋白激酶催化自核苷酸三磷酸酯（往往ATP）的一個或多個氨基酸殘基在蛋白質底物側鏈影響蛋白質的功能中的構象變化，導致轉移磷酸伽馬。磷蛋白磷酸酶催化的逆過程。
蛋白激酶分為三大類，其特征與底物的特異性:
1.*/*蛋白激酶
2.*蛋白激酶
3.雙特異性蛋白激酶（例如MEK - 靶蛋白磷酸化*和*）
*蛋白激酶是進化上保守的蛋白激酶的功能從大腸桿菌到人類.蛋白激酶發揮作用，在多種細胞過程，包括的分裂，增殖，凋亡和分化。磷酸通常結果中的靶蛋白，通過改變酶的活性，在細胞中的位置，或與其他蛋白質的功能變化。是高度保守的蛋白激酶的催化亞基，和幾個結構已解決,導致大屏幕開發激酶特異性抑制劑用于治療一些疾病.
真核蛋白激酶的酶屬于共享一個保守的催化核心常見的蛋白質，與*/*和*蛋白激酶家族的一個非常廣泛的。有一些保守區域的蛋白激酶的催化結構域。的催化結構域的N-末端的末端的殘基中的賴氨酸殘基，這已被證明要參與ATP結合的周邊有一個富含*拉伸。在*的催化結構域的一部分，有一個保守的天冬氨酸殘基，這是很重要的酶的催化活性.該簽名包含的活性位點的天*殘基。


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