檸檬黃-牛血清白蛋白Tartrizine-BSA

實驗模擬人體生理酸度（pH 7.4）,應用熒光光譜法、紫外光譜法和圓二色光譜法,研究了食品著色劑檸檬黃與牛血清白蛋白（BSA）的結合性質。結果表明：檸檬黃對BSA內源熒光有較強的猝滅能力,熒光猝滅機制屬于形成復合物的單一靜態猝滅,計算得出的熱力學參數熵變和焓變均為負值,表明氫鍵和范德華力是驅動檸檬黃-BSA復合物形成的主要作用力,25℃時結合常數已經3.04×10^5L·mol^-1,表明檸檬黃與BSA有較強的親合力。位點競爭實驗表明：檸檬黃主要結合BSA疏水空腔的亞域IIA,即site I位。熒光光譜、紫外光譜和圓二色光譜分析結果顯示：檸檬黃與BSA結合引起BSA的表面疏水性增加,α-helix的含量減少,BSA二級結構發生了部分改變。

檸檬黃-牛血清白蛋白Tartrizine-BSA

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